/
Contacte Harta site
© 2016-2017, All rights reserved
Toate articolele » Prion

Prion

           

Prion se numeste un agent infectios proteic lipsit de acid nucleic (ADN sau ARN). In acest sens prionii se deosebesc radical de alte forme de viata, la baza functionarii si evolutiei carora se afla ADN. Prionii sunt cauza unui sir de maladii ale sistemului nervos central care afecteaza atat animalele cat si oamenii si se caracterizeaza printr-un grad inalt de contagiozitate. Cea mai cunoscuta maladie prionica este maladia Creutzfeldt-Jakob cunoscuta si ca "boala vacii nebune", care face parte din grupul encefalopatiilor spongiforme transmisibile.
  • Caracteristicele prionilor
  • Sursa de prioni
  • Maladiile prionice
  • Tratament

Caracteristicile prionilor

Prionii sunt o clasa de proteine a caror conformatie spatiala este alterata. In celula umana exista analogul normal al proteinei prionice numit PrPC (prion-related protein, C insemnand "celular"). PrP participa le formarea si stabilitatea tecii de mielina, iar in caz de lipsa a acestei proteine teaca de mielina isi pierde din grosime. Proteina prionica, notata PrPSc (Sc - scrapie), este aceasi PrP insa a carei conformatie a fost alterata prin transformarea spiralelor alfa in lanturi beta.

Proteina prionica astfel formata are un sir de caracteristici care o deosebeste radical de alte forme proteice si ii asigura gradul inalt de virulenta. In primul rand, proteina prionica este capabila de a transforma PrPC normala din celule in prioni prin fixarea de aceasta si modificarea conformatiei sale. Prionul nou format devine si el capabil de a induce alterarea altor proteine prionice. Ca rezultat, teoretic un singur prion este capabil de a initia o reactie in lant de modificari care va duce la alterarea tuturor moleculelor de PrP din celula si ulterior prin lezarea membranelor celulare raspandirea acestora spre alte celule. Astfel se explica faptul ca in unele cazuri maladiile prionice sunt produse nu prin inocularea prionilor in tesuturile umane ci doar printr-un contact de scurta durata cu materialele infectate (cum ar fi instrumentele chirurgicale).

In al doile rand, proteina prionica este rezistenta la enzimele proteolitice (proteaza) ceea ce o face capabila de a infecta organismele la consumarea de alimente infectate cu prioni. Acesta este cazul maladiei Creutzfeldt-Jakob care este transmisa prin ingerarea de carne de vita infectata cu prioni.

Proteina prionica se mai deosebeste printr-o rezistenta fenomenala la masurile de dezinfectare si sterilizare. Dezinfectantele obisnuite, iradierea cu radiatii ionizante, ultraviolete practic nu au nici o influenta asupra prionilor. Prionii sunt rezistenti la temperaturi crescute, autoclavarea la 134oC timp de 18 minute nefiind in stare sa atinga distrugerea totala a prionilor. Rezistenta la temperaturile inalte creste si mai mult daca materialele infectate cu prioni au fost uscate pe suprafata instrumentelor sau daca acestea au fost prelucrate in prealabil cu formaldehida.

Sursa de prioni

Prionii pot nimeri in organismul uman la consumarea carnii animalelor infectate, dat fiind ca acestea nu sunt distrusi de proteazele intestinale. Aceasta este calea de transmitere a variantei noi a maladiei Creutzfeldt-Jakob (nvCJD).

Prionii pot penetra in organism si pe cale parenterala, cum ar fi cazul injectiilor intramusculare a preparatelor proteice de hipofiza, utilizate in tratamentul nanismului (hormonul de crestere). O alta posibilitate este infectare prin instrumentele chirurgicale in timpul operatiilor pe creier. Aceasta este forma iatrogenica a maladiei Creutzfeldt-Jakob.

In anumite conditii, in organismul uman pot avea loc transformari spontane a proteinei prionice celulare (PrPC). Rezultatul acestor transformari este formarea variantelor anormale ale proteinei prionice si initierea cascadei de modificari conformationale care in final vor duce la aparitia formei sporadice a maladiei Creutzfeldt-Jakob. Se presupune ca aparitia variantei sporadice a maladiei Creutzfeldt-Jakob este legata de faptul ca in celula are loc permanent generarea unui numar redus de forme anormale a proteinei prionice care insa sunt eliminate de catre aparatul Golgi. Disfunctia acestui aparat va duce la acumularea excesiva a acestor proteine si raspandirea necontrolata a prionilor in organism.

O alta posibilitate este generarea de mutatii in gena care codifica proteina prionica, ceea ce va fi cauza formelor ereditare a maladiilor prionice printre care se numara varianta ereditara a maladiei Creutzfeldt-Jakob si insomnia familiala fatala.

Maladiile prionice

Cele mai cunsocute maladii prionice la oameni sunt legate de afectarea sistemului nervos central:
  • Maladia Creutzfeldt-Jakob, cu formele sale:
    • MCJ varianta noua
    • MCJ iatrogenica
    • MCJ familiala
    • MCJ sporadica
  • Insomnia familiala fatala
  • Maladia Kuru, este legata de obiceiul canibalismului la populatiile de indigeni din Noua Guinee.
  • Maladia Gerstmann-Str?ussler-Scheinker

Tratamentul maladiilor prionice

Tratamentul maladiilor prionice se afla inca in perioada de elaborare si experimentala si este indreptat spre sinteza de compusi care se lega de proteina prionica celulara si ii stabilizeaza configuratia facand-o mai rezistenta la actiunea prionilor. O alta tinta este sinteza de anticorpi contra prionilor, anticopri capabili de a traversa bariera hemato-encefalica si de a se lega de proteina prionica anormala.

Nomenclatura


A fost util articolul?


Comentarii 0

Adauga un comentariu


Toate materialele publicate pe site-ul Actinmed au un caracter didactic si nu inlocuiesc decizia profesionistilor in domeniul sanatatii. In caz daca observati simptome descrise in articolele publicate pe site va rugam sa va adresati medicului.